Las proteínas

Composición de las proteínas

Químicamente las proteínas son compuestos cuaternarios de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, que a veces contienen elementos adicionales como el azufre, fósforo, hierro, zinc, cobre, magnesio, y otros. En realidad, son macromoléculas de elevado peso molecular, formadas por la condensación de muchos elementos orgánicos sencillos, denominados aminoácidos.

Cada aminoácido se encuentra unido al siguiente por los llamados enlaces peptídicos (uniones amida producidas entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguien te). De esta forma se originan cadenas polipeptídicas y las uniones de varias cadenas son las que forman la molécula de proteína. En una misma proteína los aminoácidos aparecen siempre en idéntico orden.

prótidos o proteínas

Dependiendo de su composición, las proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos:
* Simples: Son las formadas solamente por aminoácidos, sin ningún otro elemento orgánico o inorgánico.
* Conjugadas: Son las formadas por aminoácidos y otros elementos orgánicos o inorgánicos. Dependiendo de la naturaleza de este grupo prostético las proteínas conjugadas se subdividen en:
– Nucleoproteínas: el grupo prostético lo forman ácidos nucleicos.
– Lipoproteinas: el grupo prostético son lípidos.
– Glucoproteinas: el grupo prostético está constituido por hidratos de carbono.
– Metaloproteinas: el grupo prostético lo constituyen compuestos metálicos.

Conformación de las proteínas

Cada molécula proteica presenta una disposición tridimensional característica, que es la que se conoce con el nombre de conformación. Existen cuatro tipos de estructuras proteicas:

* Estructura primaria: viene dada por la ordenación lineal de los aminoácidos constituyentes y, por lo tanto, establece la secuencia de ellos en la cadena polipeptídica.

* Estructura secundaria: viene dada por la conformación en espiral de las cadenas polipeptídicas. Esta ordenación espacial se consigue por el establecimiento de puentes de hidrógeno entre los grupos carboxilo (-CO-) de un aminoácido y los amino (-NH-) de otro.

* Estructura terciaria: la cadena helicoidal puede curvarse o plegarse para dar una estructura más compacta. Ésta se logra por la aparición de puentes disulfuro y las atracciones debidas a las fuerzas de Van der Waals.

* Estructura cuaternaria: viene dada por la disposición en el espacio de las distintas cadenas polipeptídicas individuales que conforman una proteína.

Además de la clasificación mencionada anteriormente, las proteínas también pueden dividirse atendiendo a la conformación que presenten normalmente:

* Fibrosas: proteínas constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas paralelamente a lo largo de un eje y relativamente extendidas (estructura secundaria). Aparecen formando cilindros o láminas. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas y presentan una gran resistencia física. Este tipo de proteínas son los elementos básicos del tejido conjuntivo (colágeno de tendones, matriz de los huesos, queratina del cabello, uñas, cuernos y plumas, y de la elastina del tejido conjuntivo elástico).

* Globulares: formadas por cadenas polipeptídicas muy estrechamente plegadas (estructura terciaria), que adoptan una configuración esférica o globular. Las proteínas globulares son solubles en sistemas acuosos y se difunden con facilidad. Desempeñan en la célula una función móvil o dinámica.

Desnaturalización de las proteínas

Estos compuestos pueden desnaturalizarse o desplegarse dependiendo de las condiciones de temperatura y del pH del medio, no rompiéndose por ello los enlaces peptídicos de la cadena fundamental, pero sí afectando a su actividad biológica. Ésta normalmente se pierde, ya que las cadenas polipeptídicas quedan onduladas o enrolladas al azar.

La renaturalización o repliegue para volver a conseguir la conformación inicial solamente es posible en algunos casos.

Funciones biológicas de las proteínas

Son muchas y muy variadas las funciones que estos compuestos pueden realizar en los seres vivos. Atendiendo a sus principales actividades, las proteínas se pueden clasificar en:

* Enzimas: actúan como catalizadores de distintas reacciones orgánicas. Entre ellas se pueden citar a la ribonucleasa y los citocromos.

* Proteínas de reserva: aparecen tanto en animales como en vegetales. Pertenecen a este grupo la ovoalbúmina (proteína de la clara de huevo), la caseína (en la leche) y la ceína (en el maíz).

* Proteínas transportadoras: entre ellas se pueden citar la hemoglobina (transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados), hemocianina (transporte de oxígeno en el plasma de algunos invertebrados), mioglobina, seroalbúmina y ferroglobulina.

* Proteínas contráctiles: como la miosina y la actina en los músculos, y la dineína en los cilios y flagelos.

* Proteínas estructurales: entre las que se encuentran todas las que forman parte de los componentes de las membranas y las que forman algún recubrimiento especial, o los componentes básicos de un tejido (glucoproteínas, mucoproteínas, colágeno).

* Hormonas: proteínas reguladoras de algún proceso. A este grupo pertenecen la insulina (regula el metabolismo de la glucosa) y la hormona del crecimiento.

* Proteínas protectoras de la sangre de los vertebrados: en este apartado se agrupan los anticuerpos (relacionados con los procesos de inmunidad), así como el fibrinógeno y la trombina (relacionados con el mecanismo de coagulación de la sangre).

* Toxinas: aquí se incluyen tanto sustancias tóxicas bacterianas productoras de enfermedades, como sustancias tóxicas de vegetales o venenos de serpientes.

Los aminoácidos

Son los constituyentes básicos de las proteínas. Químicamente son ácidos orgánicos en los que se sustituyen uno o más hidrógenos por grupos amino (-NH2). Su fórmula general es:

NH2
|
R- C – COOH
|
H

La diferencia entre los distintos aminoácidos depende de la naturaleza del radical R.

De entre sus propiedades cabe destacar que son sustancias incoloras o ligeramente blanquecinas, sólidas. cristalizables y solubles en agua. Al poseer un radical amino (-NH2) y otro carboxílico (-COOH), los aminoácidos se comportan como ácidos o como bases dependiendo del pH del medio en el que se encuentren; así, en medios alcalinos se comportan como ácidos y en medios ácidos, como bases.

Los péptidos

Los péptidos más sencillos están formados por la unión de dos, tres, cuatro o más restos de aminoácidos. La unión o enlace peptídico se realiza entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino de otro.

Cuando se unen dos aminoácidos el compuesto se denomina dipéptido; cuando se unen tres, tripéptido; cuando se unen cuatro, tetrapéptido; cuando se unen hasta diez, oligopéptido, y cuando se unen muchos más, polipéptido. La unión de varias cadenas polipeptídicas da lugar a una proteína, aunque hay que tener en cuenta que biológicamente existen muchos péptidos que no forman parte de la estructura de ninguna proteína.

Como ya se dijo anteriormente, cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos característica y todas las moléculas de esa proteína son de secuencia idéntica. Las proteínas homólogas de diferentes seres vivos poseen un cierto número de aminoácidos en unas posiciones invariables dentro de la cadena, pero el resto de los aminoácidos pueden variar de unas especies a otras. Cuanto más alejadas se encuentren dos especies, mayor será el numero de diferencias entre los aminoácidos en posición variable.

Las enzimas

Constituyen un grupo especial de proteínas de gran importancia biológica, ya que se encuentran en todas las células vivas y su función es catalizar las reacciones metabólicas que en ellas tienen lugar.

Al igual que ocurría en las proteínas, las enzimas pueden ser simples y conjugadas. En las primeras la actividad enzimática depende únicamente de su estructura proteica, mientras que en las segundas es necesaria la presencia de otra molécula no proteica conocida con el nombre de coenzima o cofactor. El complejo enzima- coenzima recibe el nombre de holoenzima (activo) y la parte proteica que resta cuando se separa la coenzima se denomina apoenzima (inactivo).

La coenzima o cofactor puede ser tanto un elemento metálico (hierro, cobre), como una molécula orgánica (NAD, FAD), o un derivado de las vitaminas (tiamina, riboflavina).

En un principio, las enzimas comenzaron a nombrarse con el sufijo -asa unido al nombre del sustrato o molécula sobre la cual la enzima ejerce su acción; así, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea. Pero pronto se comprobó que este sistema resultaba poco práctico y se adoptó una nomenc!atura que informa del tipo de reacción química en la que interviene la enzimaATP-hexosafosfotransferasa es la enzima que cataliza la siguiente reacción:
ATP + glucosa – glucosa-6-fosfato + ADP
Según este criterio, las enzimas se clasifican en seis grupos diferentes:
* Oxido-reductasas: catalizan reacciones de óxidoreducción.
* Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales.
* Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
* Liasas: canalizan reacciones de adición a los dobles enlaces.
* Isomerasas: intervienen en reacciones de isomerización.
* Ligasas: intervienen en reacciones de formación de enlaces con ruptura del ATP.

Mecanismos de las reacciones enzimátisas

Las reacciones metabólicas que tienen lugar en los seres vivos precisan de un aporte extraordinario de energía para llevarse a cabo. Este aporte suplementario no puede originar grandes aumentos de temperatura, ya que las células se morirían con rapidez y este es el punto donde intervienen las enzimas, porque ellas permiten que se lleven a cabo las reacciones metabólicas a gran velocidad y a temperaturas relativamente bajas. Además, se necesitan cantidades pequeñas de la enzima para completar el proceso.

En la mayoría de los casos las enzimas actúan combinándose con los sustratos en unos puntos de unión muy concretos denominados centros activos. Cualquier variación en el centro activo impide la formación del complejo enzima-sustrato y, por tanto, la reacción metabólica no se lleva a efecto.
Sustrato + enzima – enzima-sustrato – producto final + enzima

Factores que intervienen en la actividad enzimática

A continuación se nombran los principales factores que aceleran o retardan la actividad de los enzimas.
* Temperatura: la actividad desaparece cuando los cambios en este factor son bruscos, tanto por elevación como por descenso. Toda enzima tiene una temperatura óptima para desarrollar su actividad máxima.
* pH: al igual que en el caso anterior, variaciones pequeñisimas del pH producen grandes cambios en la actividad enzimática, existiendo también un pH óptimo para desarrollar una máxima velocidad de reacción.
* Concentración del sustrato: la actividad de todas las enzimas aumenta con la concentración del sustrato hasta un determinado valor, a partir del cual el efecto resulta contrario.
* Activadores: algunas enzimas necesitan para ser activas la presencia de un determinado ión (activador) en el medio.
* Inhibidores: son sustancias que impiden la actividad enzimática, bien de forma irreversible destruyendo o modificando su centro activo, o bien de forma reversible.

Esta inhibición reversible puede ser de dos tipos:
Competitiva: cuando existen varios sustratos que compiten por la unión con centro activo de la enzima.
No competitiva: cuando la sustancia inhibidora se une al centro activo de la enzima, impidiendo que lo haga el sustrato.

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